Proenzimeket, - studopediya
Jellemző enzimek amely 2 vagy több alegységből áll. Csatlakozás a szubsztrátum vagy effektor egyik alegységet megkönnyíti következő kapcsolásának a fennmaradó alegységek. Egy tipikus példa a kooperatív effekta- oxigén közlekedési hemoglobin molekulák.
Egyes enzimek eredetileg szintetizált inaktív formában, majd át egy aktív formába. Az inaktív formája az enzim úgynevezett proenzimek.
Proteinek, enzimek tripszin és kimotripszin katalizálják a bontást fehérjék az emésztőrendszerben be aminosavakat. Inaktív prekurzorok tripszinogén és kimotripszino szintetizálódnak a hasnyálmirigyben. Az aktivitás hiánya a pro-enzim fontos a biztonság a sejtek termelnek számukra. Ha a sejteket a hasnyálmirigy enzimek szintetizált aktív formában, vezetne önpusztítás, mivel a sejtek már elpusztult fehérjék ezen enzimek által.
Aktiválása zimogének megváltoztatásával jár az elsődleges szerkezet egyidejű változás a háromdimenziós szerkezetét. Például, a vékonybélben tripszinogén átalakul tripszin eltávolításával peptid 6 aminosavat az N-végén. Ezt a folyamatot katalizálja enteropeptidáz:
Proenzimeket, inaktívak, mert hiányzik az aktív hely. Amikor aktiválódik proenzimek megváltoztatja a primer és tercier szerkezetét. Ebben az esetben, az aminosavak alkotják az aktív hely, konvergálnak.
Izoenzimek más struktúrájú, de ugyanazt a funkciót. Izozimek különösen az alkohol-dehidrogenáz és a laktát-dehidrogenáz (LDH van egész 5 izomerek). Izoenzimek különböznek katalitikus aktivitás, annak ellenére, hogy ugyanazt a reakciót katalizálja. Tehát a humán májsejtek különböznek citoplazmatikus acetaldehid-dehidrogenáz (Alacsony aktivitás, nagy Km) és a mitokondriális acetaldehid-dehidrogenáz (AcDH), egy kis Km-értéke. Az utóbbi körülmény a biokémiai oka intolerancia alkohol között az őslakosok Délkelet-Ázsiában, amely kapcsolatban van a virtuális hiányuk (genetikai okok miatt) mitokondriális AcDH és a kapott acetaldehid etanolból belőlük készült inaktív citoplazmatikus AcDH.