Fehérjedenaturáció - studopediya
2.1. Fizikai és kémiai tulajdonságok a fehérjék.
Proteinek, valamint más szerves vegyületek, amelyek rendelkeznek számos olyan fizikai-kémiai tulajdonságokkal rendelkeznek, amelyek által okozott szerkezete a molekulák.
Kémiai tulajdonságai fehérjék rendkívül sokfélék. Amino gyökök, amelyek különböző kémiai természetű, fehérjeszerű molekulát képes kerülni különböző reakciókat.
2.1.1. Acid Ba nyilvánvaló tulajdonságai a fehérje molekulák
A hasonló aminosavak, fehérjék kombinálva mint Ba nyílt. és savas tulajdonságú, azaz a. e. amfoter polielektrolitok.
A fehérjék, a fő szerepet a kialakulását a sav-bázis tulajdonságainak hozzájárulnak töltésű gyökök. található a fehérje felszínén gömböcske.
Ba nyílt tulajdonságait fehérjék társított aminosavak, mint az arginin. lizin és hisztidin (m. e. további aminosav vagy imino-csoport).
A savas tulajdonságai rokon fehérjék jelenlétében glutaminsav és az aszparaginsav aminosav (extra karboxilcsoport).
Mindegyik proteinnek egy bizonyos oldhatósági, ami függ a természet a fehérje és az oldószer összetétele.
Fehérje oldhatósága függ:
a) az aminosav-összetétel, amely a felelős a fehérje molekula: .., annál nagyobb a fehérje tartalmaz poláros és töltésű aminosav, a nagyobb az oldhatóság.
b) jelenlétében, hidratált rétegben (poláris és töltött aminosav gyökök kapcsolódik vízzel dipólusok, amelyek körül a fehérjemolekula hidratált rétegben).
Amellett, hogy a vizes fehérjeoldatot, dehidratáló szerek (alkohol, aceton) pusztulását okozza hidrát rétegen, és a fehérje kicsapódik.
A specifikus biológiai funkcióit fehérjék, mint például enzimek, vagy hormonok, függenek a konformációja, amely rendellenességek vezethet a biológiai aktivitás elvesztését. Ebben a tekintetben, a fehérje, nem egy normális konformáció, azt mondják, hogy ez a natív (természetes) állapotban.
A natív fehérje egy olyan fehérje, amely rendelkezik egy konformáció (térszerkezet) okoz specifikus biológiai funkcióval a molekula.
Elég puha változása fizikai feltételek, beleértve a módosításokat a pH, a hőmérséklet vagy a kezelés vizes oldatok Egyes szerves vegyületek (detergensek, karbamid vagy etanol) zavarhatja ezt a konformációt. A fehérjék kitéve az ilyen hatások, denaturáció (2.1 ábra.):
Ábra. 2.1. A protein denaturálódását molekula
Denaturatsiyabelkov - a megsemmisítése kvaterner, tercier és részben szekunder struktúrákat, tönkreteszik gyenge kovalens kölcsönhatások (hidrogén, ionos, hidrofób), és diszulfid kötések elvesztését magában foglaló fehérje funkcióját.
Különbséget kell tenni a denaturálási és fehérje lebomlását. Amikor fragmentáció történik lebomlását primer szerkezetének és a fragmen-sek kialakulásának a fehérje makromolekula, azaz. E. Forma biológiailag inaktív oligopeptideket.
Egy példa a protein denaturálódását molekula lehet hődenaturációs a fehérjék oldatban 50-60º miatt törés nem kovalens kölcsönhatások. amelynek segítségével egy tercier struktúrát.
A denaturálást végezzük enyhe körülmények között, gyakran reverzibilis. t. e. által eltávolítjuk a denaturálószert helyreáll (renaturálás) natív konformációjú fehérje molekula. Számos fehérje-kinyerést lehet 100% tulajdonú, tekintet nélkül a csak hidrogén- és hidrofób kötések, hanem a diszulfidhidak.
Amikor a reverzibilis denaturáció helyreáll, és fehérjék biológiai aktivitását.
Ezek az adatok további bizonyítékot, hogy a másodlagos és harmadlagos szerkezetének proteinek előre meghatározott aminosav-szekvencia.