Denaturálása globuláris fehérjék

A folyamat a változó a natív (természetes) fehérje konformációjára nevű molekula denaturálódását.
Ezek a változások a fizikai, biológiai, és kisebb mértékben a kémiai tulajdonságai a fehérje.

Ebben a folyamatban: kvaterner elpusztult (nem kovalens aggregáció két vagy több polipeptid láncot amelynek harmadlagos szerkezete) és a harmadlagos (teljes háromdimenziós fehérje szerkezete - kusza) struktrury fehérje; részben - a másodlagos szerkezete a fehérjemolekula (térbeli orientációja a polipeptid-lánc - hélix), és nem
változó elsődleges szerkezete (aminosav-összetétel és szekvencia helyét maradványok a polipeptid lánc).

Denaturálása globuláris fehérjék

Közül okozó tényezők fehérjedenaturációja a főzés során az élelmiszeripari termékek, amelyeket megemlíthetünk, mechanikai és termikus kezelést.

Fehérjék denaturálása megmunkáló történik, például amikor ostorozó a tojás során a készítmény a habszerkezet, ami részleges vagy teljes fehérjék denaturálása jelen habszerkezet formájában vékonyrétegek (felületi denaturálás sal).

Hődenaturációs fehérjék egyik alapvető fizikai és kémiai folyamatok előforduló állati és növényi termékek feldolgozása során a termékek vendéglátó és befolyásolja annak minőségét.

Hődenaturációs fehérje élelmiszerek visszafordíthatatlan folyamat.

Jelenleg a leginkább tanulmányozott denaturációjának oldható globuláris fehérjék.

Amikor denaturáció végbemehessen megsemmisítése a „kemény” fehérje szerkezete (hidrofób magot), és ezután megismételjük önszerveződése.

Amikor melegítjük, intramolekuláris kölcsönhatásokat gyengíti törés gyenge kötések (hidrogén, Van der Waals), polipeptid-láncot a mobilitás növekszik, behatol a pórusokat, a hidrofób rész a gömböcske vizet (egy bizonyos hőmérséklet), mivel tönkreteszi a gömböcske és a polipeptid-lánc kibontakozó és szervez, hogy egy új fehérje konformáció (tekercs), amely így elveszti natív szerkezetét és ennek következtében, a biológiai és fizikai tulajdonságai.

Meg kell jegyezni, hogy a bonyolult fizikai és kémiai szerkezete fehérjék az oka sokféleségének tulajdonságokat lehet változtatni vagy során megszűnnek denaturáció.

A legfontosabb alatt történő változások a denaturációs a legtöbb fehérje, amely mérhető mennyiségileg, a következők: elvesztése vagy csökkenése, az oldhatóság és a duzzadási képességet; a biológiai aktivitás elvesztését; csoportok reakcióképességének növelése tagjainak a fehérje molekulák; alakváltozás és nagyságrendje
molekulákat.

Mélység fehérjedenaturációja változások függ a hőmérséklettől, az expozíció időtartamát, hogy hő, pH és páratartalmú környezetben, a növekedés, amely növekszik.

A előfeltétele a fehérjék denaturálódását a víz jelenléte.

A nedvesebb rendszerek, ez a folyamat sokkal erősebb, míg a csökkenés a víz lassítja denaturálási változik, vagy nem fordul elő, ha a fehérjét melegítjük teljesen száraz.

Mindegyik fehérje jellegzetes stabilitás tartománya, amely általában maximális fiziológiai pH.

A legtöbb fehérje denaturálódik alatti pH 3 vagy 10 feletti, de vannak kivételek
(Például, tojásfehérje lizozim viszonylag stabil pH = 11).

Ennek eredményeként a fehérjék denaturálása IEP kissé eltolódott a lúgos oldalra.

Élelmiszer fehérjék jellemzi a különböző denaturálási hőmérsékleteket.

A legtöbb fehérje denaturálódik 60 és 80 ° C-on, de vannak fehérjék, a denaturációs hőmérséklete, amely fölött vagy alatt a meghatározott értékek.

Például, a tej-laktoglobulin termostabil és tropomiozin izomszövetben, míg az alsó denaturációs hőmérséklete jellemző mioalbumina húst.

A következmény hődenaturációs fehérjék, hogy módosítsa azokat a kolloid állapot az úgynevezett alvadási.

Növelése reaktivitást belül a fehérjemolekula csoportok kapcsolódó megjelenése denaturálódásának szulfhidril csoportok (-SH), amely képes katalizálni a folyamat aggregációjának fehérjemolekulák.

Számának növelése SH-csoportok alatt megfigyelt fűtési tej (különösen a tartományban 70 80 ° C).

A jelenléte reakcióképes csoportok a felszínen makromolekulák denaturált fehérjék jelen szol állapotban, megkönnyíti azok kölcsönhatása egymással miatt előfordulása intermolekuláris kötések (hidrogén, diszulfid, stb), ami integráció (aggregáció) fehérje részecskék.

Ezt a folyamatot nevezik koagulációs (véralvadási). amelyben a fehérje megváltozott kolloid állapot, függően a fehérje az oldatban.

Postdenaturatsionnoy során a véralvadási fehérjék számos tényező befolyásolja.

A legteljesebb koaguláció lép fel az izoelektromos pont, míg a pH-eltolásos az egyik irányba vagy a másik oldalon ez bonyolítja a folyamatot a véralvadás.

Hozzáadása fehérje oldott semleges sók (például nátrium-klorid) elősegíti az alvadási folyamatot, mivel a cukor, többértékű alkoholok, aldehidek, zsírsavak gátolják véralvadási fehérjék.

A fűtés híg szolok fehérjék (laktalbumin, tejfehérjék lé zöldségek, gyümölcsök és bogyók, oldható fehérjéket, halak, madarak, hogy esett a vízhez a kiindulási főzési idő) egy adott hőmérsékleten vezet, hogy a koagulációs képeznek pelyhek képviselő gélt.

A kolloid oldatot rendszer ugyanakkor elpusztult.

Ennek eredményeként a forráspontja tej tejfehérje teljesen denaturálódnak, koaguláció formájában pehely rendezni az alján és oldalán ételeket.

Az első pelyhek koagulált fehérje már megfigyelhető 60 ° C-on

Hőmérséklet-emelkedés és növeli a fűtési idő jelentősen felgyorsítja ezt a folyamatot.

Melegítés hatására a koncentrált szolok (tojásfehérjék) egy bizonyos hőmérsékleten (körülbelül 80 ° C-on) aludttej fehérjék képez folytonos gélt, megtartva annak egész rendszer, vízzel (1 g fehérje megtartja körülbelül 6 g vizet - főtt tojás).

gél sűrűség növekszik a hőmérséklet emelkedésével és időtartam
fűtés.

A melegítést öntözött gélek (kazein túró, a kontraktilis fehérjék az izomszövet, duzzadt fehérjék gabonafélék és hüvelyesek, glutén fehérjék) van a tömörítési és nyomja ki részét a visszatartott folyadékot alkotnak coagels.

Coagels térfogat csökken, és a mechanikai szilárdság fokozódik.

Ezek a változások a hőmérséklet növekedésével nő és időtartama
hőt.

Hődenaturációs fehérjék pozitív hatással van a minőségi vendéglátás termékek, amely megnyilvánul a következő.

Denaturált enzimek elveszti biológiai aktivitását, amely növeli, például a minőségi sütőipari termékek rozs tészta inaktiválása miatt az enzim a-amiláz, amely lebontja 70 ° C hőmérsékleten, míg a búza tésztát feletti hőmérsékleten 80 ° C-on

Amikor a főzés tojás fehérje ovomukoidtól eredményeként denaturálási vesztes antifermental ingatlan, amely hozzájárul a emésztés és a felszívódás.

Denaturált fehérjék (hőmérséklet nem haladja meg a 70 ° C-on) jobb emésztett
emésztőenzimek, mint a natív.

Mivel a hőmérséklet 70 ° C-on nem elegendő ahhoz, hogy a vendéglátó-ipari termékek a konyhai készségét, emelkedett 80 ° C vagy több (követelményeinek egészségügyi szabályok).

Ezeken a hőmérsékleteken, van egy jelentős tömítést fehérje gélek, hogy rontja a kitétel, hogy proteolitikus enzimek, és, ennek következtében, azok emészthetőségét.

Hődenaturációs és koagulációs fehérjék egyike a fő fizikai-kémiai folyamatok során fellépő termikus főzés hús, baromfi, hal belsőségeket, tojás, sütés liszt konyhai (sütemények, piték, fánk, stb), Édesség (termékek keksz, puding és leveles tészta, stb) és sütemények, forró, édes ételek (felfújt puding), így a keletkező minőségük (textúra, állag, szín, megjelenés, és más kimeneti mutatók).

A folyamat során a termelési vendéglátó fehérjék hőmérsékletre melegítjük (130 ° C 80.) jelentősen meghaladja a denaturációs hőmérsékleten tartjuk ezen a hőmérsékleten bármely adott időpontban.

Emelt hőmérséklet és hosszú hevítés hatására további kémiai változások a fehérje molekulák (részleges degradáció), amely a megnyilvánulása, amely az illékony anyagok (hidrogén-szulfid, ammónia, és mások.).

Kapcsolódó cikkek