A tulajdonságai denaturált fehérje típusú denaturáció
A denaturálás - ez a folyamat zavarait magasabb szervezet a fehérje molekula (szekunder, tercier, kvaterner) hatása alatt különböző tényezők.
Ahol a polipeptid-lánc az oldatban játszódik le, és tároljuk expandált formában vagy random coil.
Elvesztette, miután a denaturálási és teinhidratálási shell kicsapódik, és így elveszti eredeti tulajdonságait.
Denaturáló oka a fizikai tényezők: hőmérséklet, nyomás, mechanikai igénybevétel, ultrahang és az ionizáló sugárzás; kémiai tényezők: savak, lúgok, szerves oldószerek, alkaloidok, nehézfém sók.
Megkülönböztetni 2 féle denaturálási:
- Váltvaforgató denaturáció - renaturálás renaktivatsiya vagy - olyan eljárás, amelyben denaturált fehérje eltávolítása után denaturáló szervezi magát ismét az eredeti szerkezetet a helyreállítás a biológiai aktivitás.
- irreverzibilis denaturálódását - az a folyamat, amely a biológiai aktivitást nem eltávolítása után kinyert a denaturáló szerek.
Tulajdonságok denaturált fehérjéket.
1. számának növekedése a reaktív vagy funkciós csoportok, mint a natív fehérje molekula (ez a csoport -COOH, -NH2. SH, OH, aminosav oldalláncokon gyökök).
2. oldhatóságának csökkentése és a fehérje kicsapódását (elvesztése miatt a hidrát boríték), telepítését a fehérje molekula, azzal a „kimutatási” hidrofób gyökök és semlegesítik díjak poláros csoportok.
3. módosítása a konfiguráció az fehérjemolekula.
4. a biológiai aktivitás elvesztése által okozott sérti a natív szerkezetét.
5. Könnyebb proteolitikus enzimek támadásával szemben a natív fehérje - menjen kompakt natív szerkezetét a fejlett laza alakja megkönnyíti az enzimek a peptid kötő fehérje, amely lebontják.
Enzim hidrolízis módszerek alapján a hatás szelektivitásának vizsgálata proteolitikus enzim hasítja közötti peptid kötések bizonyos aminosavak.
A pepszin hasítja képződő kötések maradékok fenilalanin, tirozin és a glutaminsav.
Tripszin között hasít arginin és lizin.
A kimotripszin hidrolizálja miatt triptofán, tirozin és fenilalanin.
Hidrofób kölcsönhatások, és ionos és a hidrogén kötések között vannak gyenge, tk az energia csak kis mértékben nagyobb, mint az energia, a termikus mozgás atomok szobahőmérsékleten (azaz, akár egy adott hőmérsékleten tudja törni kötések).
Fenntartása a fehérje konformációjára jellemző miatt lehetséges, hogy a megjelenése több gyenge kapcsolatok különböző régiói között a polipeptid-lánc.
Azonban, fehérjék állnak egy hatalmas számú atomot. állandóan (Brown) mozgás, ami a kis mozgások egyes részeinek a polipeptid lánc. ami általában nem sérti az általános fehérje szerkezetét és funkcióját. Következésképpen, a fehérjék rendelkeznek konformációs labilitás - hajlandóság kis változások a konformáció miatt a törés és a kialakulását néhány más gyenge kapcsolatok. fehérje-konformáció változhat változásokat kémiai és fizikai eszközökkel környezet, valamint a protein kölcsönhatások más molekulákkal. Tehát van egy változás a térbeli szerkezete nem csak az a része, amely érintkezésben van egy másik molekulával, hanem a fehérje konformációjára egészének. Konformációs változások nagy szerepet játszanak a működését fehérjék a sejt életben.