A szerkezet és a proteinek funkcióját
A szerkezet a fehérje molekulák. Kommunikáció tulajdonságai, funkciók és aktivitása fehérjék szerkezeti szervezet (specificitás, tartozó fajok hatás elismerése, dinamikus, hatása kooperatív kölcsönhatások).
Fehérjék - magas nitrogéntartalmú álló anyag aminosav-maradékok kapcsolódnak egymáshoz peptidkötésekkel. A fehérjéket is nevezik fehérjék;
Egyszerű proteinek épülnek aminosavak és hidrolízis bomlanak aminosavak, illetőleg csak. Komplex fehérjék - egy kétkomponensű fehérjék, amelyek állnak bármilyen egyszerű fehérje és nem-fehérje-komponens, az a prosztetikus csoport. A hidrolízis a komplex fehérjék, továbbá a szabad aminosavak, nem-fehérje része megszabadítjuk vagy termékek annak bomlás. Egyszerű fehérjék tovább oszlanak alapján néhány önkényesen kiválasztott kritérium egy több alcsoportra: protamint hisztonokat, albumin, globulin, prolaminok, glutelineket, és mások.
Osztályozása komplex fehérjék alapul kémiai természetétől őket alkotó nemfehérje komponenst. Ennek megfelelően különbséget: foszfoproteinek (foszforsavat tartalmazó), chromoproteins (a saját készítmény tartalmaz pigmentek), nukleoproteineket (nukleinsavakat tartalmaznak), glikoproteinek (tartalmazó szénhidrátok), lipoproteinek (lipideket tartalmazó) és metalloproteinek (fémeket tartalmaznak).
3. A fehérje szerkezetét.
aminosav-szekvenciát helyen a polipeptid-lánc a protein molekula úgynevezett elsődleges szerkezetét a fehérje. A primer szerkezetét a fehérje, amellett, hogy nagy számú peptid kötések, jellemzően tartalmaz még egy kis számú diszulfid (-S-S-) kötések. A térbeli konfigurációját a polipeptid-lánc, pontosabban a típusú polipeptid hélix opredelyaetvtorichnuyustrukturu fehérje. ez bemutatásra főleg α-hélix, amely rögzített a hidrogénkötések. -polipeptidnaya láncú tercier szerkezetét, hengerelt teljes egészében vagy részben egy spirális, található a térben vagy csomagolt (a gömböcske). Az ismert fehérje harmadlagos szerkezete a stabilitást hidrogénkötéssel, intermolekuláris van der Waals erők, elektrosztatikus kölcsönhatás az olyan töltött csoportok és így tovább.
A negyedleges szerkezet belka- szerkezet, amely az op-meghatározása polipeptidláncból elfoglaló szigorúan Fik-XED helyzetben egymáshoz képest.
A klasszikus példa egy fehérje, amely egy kvaterner szerkezetű, yavlyaetsya hemoglobin.
Fehérjék fizikai tulajdonságait: a nagy viszkozitású oldatok,
kis diffúziós, a duzzadási képesség egy nagy mértékben, optikai aktivitást, mobilitást egy elektromos mező, az alacsony ozmotikus nyomás és magas onkotikus nyomás, képes elnyelni az UV sugarak 280 nm-nél, valamint a aminosavak, amfoter, jelenléte miatt a szabad NH2-és COOH csoportok egyenként és jellemzi all-you kommunikációs savak és bázisok. Ők kifejezetten hidrofil tulajdonságokkal rendelkeznek. Ezek a megoldások nagyon alacsony ozmotikus nyomás, magas viszkozitású és kis diffúziós képesség. Fehérjék képesek duzzadni igen széles skáláját. Kolloidális proteinek kapcsolódó fényszórás jelenség alapjául szolgáló kvantitatív meghatározása a fehérje koncentrációjának nefelometriás.
A proteinek adszorbeálódnak kis molekulatömegű szerves vegyületek és szervetlen ionok a felszínükön. Ez a tulajdonság határozza meg a szállítási feladatokat az egyes fehérjéket.
A kémiai tulajdonságai fehérjék változatosak oldalcsoportokként aminosavak-RAT tartalmaz különböző funkciós csoport (-NH2, -COOH, -OH, -SH, és mások.). Jellemző fehérjék reakció peptidkötések hidrolízisét. Jelenlétének köszönhetően, és az amino- és karboxil-csoportjai fehérjék tulajdonságainak amfoter-te.
Fehérjedenaturációja - megsemmisítése kötvények, amelyek stabilizálják az kvaterner, tercier és szekunder szerkezete, ami a zavart és a konfiguráció a fehérjemolekula majd elvesztése eredeti kötő-in.
Különböztesse fizikai (hőmérséklet, nyomás, mechanikai hatások, ultrahang és ionizáló sugárzás) és kémiai (nehézfémek, savak, lúgok, szerves oldószerek, alkaloidok) okozó tényezők denaturáció.
Az inverz folyamat renaturáláshoz. azaz, a helyreállítása a fizikai, kémiai és biológiai tulajdonságai a fehérje. Renaturáláshoz nem érintheti, ha az elsődleges szerkezetét.
A legtöbb fehérjéket denaturáltuk oldatban fölött mintegy 50-60 ° C külső megnyilvánulásainak denaturáltuk csökkenti a veszteséget az oldhatóság, különösen az izoelektromos pont, viszkozitásának növekedésével a fehérje oldatok, növelhető, ha-művelet-szabad funkcionális SH-rpypp és a változás jellege röntgensugár-szórási, telepítettek gömböcskék natív fehérje molekulák és formában véletlenszerű és rendezetlen szerkezetet.
Kontraktilis működését. aktin és a miozin - izom-specifikus fehérjék. Szerkezet funkciót. fibrilláris proteinek különösen a kötőszövet kollagén, keratin haj, köröm, a bőr, az elasztin belül az érfal, és mások.
Hormonális funkciót. Számos hormon képviselik fehérjék vagy polipeptidek, például a hormonok, hipofízis, hasnyálmirigy és mások. Egyes hormonok aminosav-származékokat.
Tápanyag (backup) funkciót. tartalék fehérjék, amelyek áramforrása a magzat fő tejfehérje (kazein) is szolgál, elsősorban táplálkozási funkcióval.
A biológiai funkciója a fehérjék. A különböző fehérjék szerkezeti szervezet és a biológiai funkció. Polimorfizmus. Különbségek fehérje-összetételének a szervek és szövetek. Változások a készítményben az egyedfejlődés és betegségek.
-A összetettségének fokát proteinek szerkezetét vannak osztva egyszerű és bonyolult-nye. Egyszerű vagy egykomponensű fehérjék állnak csak egy fehérje rész és a hidrolízissel az aminosav. Ahhoz, hogy a két komponensből álló komplex vagy lehetnek fehérjék, amelyek közé tartoznak a fehérje és a nem-fehérje az adalékanyag jellegétől nevű csoport protézis. (Cator lehet járt el, lipidek, szénhidrátok, nukleinsavak); ennek megfelelően komplex fehérjék úgynevezett lipoproteinek, glikoproteinek, NAA-leoproteinami.
- Az alakja egy fehérjemolekula fehérjéket két csoportra osztottuk: fibrilláris (rostos) és globuláris (korpuszkuláris). Fibrilláris proteinek jellemző a magas aránya hosszúság és az átmérő (több tíz egység). A molekulák audio-rostos és rendszerint össze kötegek alkotják a szálak. (Főkomponenseket külső hőm-TION réteget a bőrön, amely egy védőburkolat az emberi test). Ők is részt vesznek a kötőszövet képződését, beleértve a porc és inak.
A hatalmas mennyiségű természetes fehérjék kapcsolatos GLOBE poláros. Globuláris fehérjékre jellemzően kis hosszúság: átmérő aránya a molekula (több egység). Bonyolultabb konformáció-nek, a globuláris fehérjék egy időben noobraznye.
-Tekintettel a kiválasztott oldószerek ismert módon izoláljuk albuminyiglobuliny. Albumin nagyon könnyen oldódik vízben, és töményített sós rastvorah.Globuliny nem oldódik vízben, és a só-sósav mérsékelt koncentrációjú oldatok ..
--Funkcionális osztályozás fehérjék legelégedettebbek-CIÓ, mivel ez alapján nem véletlen jel és arra a szerepre. Ezen felül, akkor jelölje ki a hasonlóság szerkezetek, tulajdonságok és funkcionális aktivitást a ka-Coy különösebb osztályba tartozó fehérjék.
• A katalitikusan aktív fehérjék, az úgynevezett enzimeket. Viszik szinte minden kémiai katalízis fordult-CIÓ a sejtben. Részletek a fehérjék ezen csoportjának lesz szó a 4. fejezetben.
• hormonok szabályozzák az anyagcserét a sejtekben, és az integrál-riruyut cseréjét különböző sejtek a szervezet egészére.
• receptorok szelektíven kötődnek különböző szabályozók (hormonok, neurotranszmitterek) a sejt membrán felületén.
Transzport fehérjék hordozzák a kötési és anyagok szállítására közötti szövetek és a sejtmembránon keresztül.
• szerkezeti fehérjéket. Először is, ez a csoport magában foglalja a fehérjék részt vesznek az építőiparban különböző biológiai membránok.
• Proteinek tartalmaznak számos ingibitoryfermentov-edik csoport endogén inhibitorok. Ezek végzik a szabályozás-CIÓ az enzim aktivitását.
• Sokratitelnyebelki biztosít mechanikai eljárással redukciót kémiai energia.
• toxikus fehérjék - bizonyos fehérjék és peptidek által szekretált organizmusok (kígyók, méhek, mikroorganizmusok), amely toxikus a más szervezetekből.
• Védő belki.antite la - anyagok fehérje természeténél fogva, az állatok a test által termelt válaszul a antigénnel. Antitestek-Vuia a kölcsönhatás antigénekkel inaktiválják őket, és ezáltal védik a OP - organizmusok hatását a külföldi vegyületek, vírusok, bacto Ry és t. D.
A fehérje-összetételét függ a fiziológiás. Activity, összetétele, az élelmiszerek és a táplálkozás, bioritmus. A fejlesztés a készítmény jelentősen megváltozik (a zigóta alkotnak szervek speciális differenciált F-E). Például, a vörösvértestek hemoglobint tartalmaznak, amely a vér oxigén szállítás, egér-E-Ki sejtek tartalmaznak kontraktilis fehérjék aktin és a miozin, retinális rhodopsin fehérje és így tovább. Az olyan betegségekben, fehérje-összetétele változó proteopathy. Örökletes proteopathy alakulnak kárt a genetikai apparátus. A fehérje nem szintetizálódik egyáltalán, vagy szintetizált, de az elsődleges szerkezete megváltozik (sarlósejtes vérszegénység). Azok a betegségek kíséri változást a fehérje készítmény, amely fejleszti szerzett proteopathy. Ebben az esetben az elsődleges szerkezetét a fehérje nem zavarja, és a mennyiségi változás következik be a fehérjék, különösen azokban a szövetekben és szervekben, ahol a patológiás folyamat alakul. Például, pancreatitis csökkentett enzimek termelését emésztéshez szükséges a tápanyagok a gyomor-bél traktusban.
Tényezők károsíthatják struktúrák és funkciók a fehérjék szerepe a betegség kifejlődéséhez károkat. proteopathy
A fehérje-összetételét egy egészséges felnőtt emberi test viszonylag állandó, bár lehetnek változások a számát az egyes fehérjék a szervekben és szövetekben. A különböző betegségek változás a fehérje-összetételének a szövetek. Ezek a változások az úgynevezett proteopathy. Különbséget tenni veleszületett és szerzett proteopathy. Örökletes proteopathy alakulnak kár, hogy a genetikai apparátus az egyén. A fehérje nem szintetizálódik egyáltalán, vagy szintetizált, de az elsődleges szerkezete megváltozott. Azok a betegségek kíséri a változás a fehérje-összetételét a szervezet, azaz, fejleszti szerzett proteopathy. Ebben az esetben az elsődleges szerkezetét fehérje nem zavarja, de általában akkor fordul elő mennyiségi változás fehérjék, különösen azokban a szövetekben és szervekben, ahol a patológiás folyamat alakul. Például, pancreatitis csökkentett enzimek termelését emésztéshez szükséges a tápanyagok a gyomor-bél traktusban.
Bizonyos esetekben szerzett proteopathy alakulnak változások a feltételeket, amelyek a fehérjék működését. Így, a változó a pH lúgosra (alkalózis különböző jellegű) változik con-hemoglobin képződésében, fokozza affinitását O2 szállítás és csökkentett O2 szövetekben (szöveti hipoxia).
Előfordul, hogy a betegség következtében növekedett az a szint a metabolitok a sejtekben és a szérum, ami módosítását bizonyos fehérjék és a zavar a funkciójuk
Sőt, a sérült sejtek a szerv a vér kiléphet fehérjék általában van definiált csak nyomokban. A különböző betegségek gyakran használják biokémiai vizsgálatok a fehérje összetétele a vér, hogy erősítse meg a klinikai diagnózis.
4. Az elsődleges szerkezetét fehérjék. A függőség a tulajdonságai és funkciói a fehérjék elsődleges szerkezete. Változások a primer szerkezetet, proteopathy.